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Pesquisa/Tecnologia
Terça, 24 de outubro de 2017, 07h04

Perito em criomicroscopia ensina em Escola São Paulo de Ciência Avançada


A criomicroscopia eletrônica ficou em grande evidência depois da outorga do Prêmio Nobel de Química de 2017 a Jacques Dubochet, Joachim Frank e Richard Henderson, os três pioneiros da área. Como enfatizou a Real Academia Sueca, justificando a premiação, o método, que possibilita determinar com alta resolução a estrutura tridimensional de biomoléculas, levou a bioquímica a uma nova era.

O contato estreito com essa técnica, sob a orientação de um especialista de renome internacional, foi um dos destaques da São Paulo School of Advanced Science on Biophysical Methods to Study Biomolecular Interactions, que se realiza de 16 a 27 de outubro de 2017 no Instituto de Física da Universidade de São Paulo (IFUSP), com apoio da FAPESP.

A escola, que combina aulas teóricas e práticas experimentais, contemplando diversas técnicas biofísicas (tais como fluorescência, SAXS, EPR, dicroísmo circular, AFM, NMR, DLS, criomicroscopia e bioinformática), é coordenada por Rosangela Itri, professora titular do IFUSP. O físico espanhol Jose-Maria Carazo, conferencista convidado do evento, ministrou as aulas sobre criomicroscopia eletrônica.

Carazo fez pós-doutorado sob a supervisão do alemão Joachim Frank, um dos premiados com o Nobel de 2017, e o acompanhou por ocasião do recebimento do prêmio. Ele trabalha atualmente no Centro Nacional de Biotecnologia, localizado no campus da Universidad Autónoma de Madrid, Espanha, e dirige o centro europeu para processamento de imagens geradas por criomicroscopia eletrônica.

“O motivo de a criomicroscopia eletrônica ter-se tornado tão importante, a ponto de merecer o Nobel de Química, é que nos permite determinar a estrutura tridimensional precisa de biomoléculas, em nível de resolução quase atômico, e nas condições as mais próximas possíveis daquelas sob as quais atuam no contexto celular, seja no corpo humano, seja em outros organismos”, disse Carazo à Agência FAPESP.

Além de reduzir drasticamente a agitação térmica, possibilitando imagens com muito maior resolução, o resfriamento ultrarrápido a temperaturas muito baixas permite captar as estruturas das biomoléculas tal como estas se apresentam durante sua atividade no interior das células.

É como se a microscopia eletrônica convencional fornecesse uma foto de estúdio do objeto, retirado de seu contexto real, e a criomicroscopia eletrônica proporcionasse uma foto instantânea, com o objeto inserido e interagindo com o entorno. Essa diferença é fundamental para o maior entendimento da química da vida e o desenvolvimento preciso de novos fármacos.

“A essência do método utilizado em criomicroscopia eletrônica consiste em colocar as biomoléculas em solução aquosa e congelar a solução tão rapidamente que não dê tempo para a água formar pequenos cristais de gelo. As arestas dos cristais destruiriam as biomoléculas. Parece fácil, mas foram necessários anos e anos de trabalho para conseguir que a água passasse da condição de líquido para a de sólido amorfo”, disse Carazo.

Para obter essa transição drástica, é preciso resfriar rapidamente a solução a quase 200 graus abaixo do zero Celsius – o que se consegue com o emprego de etano líquido no patamar de temperatura do nitrogênio líquido. Jacques Dubochet foi o primeiro a realizar tal façanha. Depois, a contribuição de Richard Henderson foi fundamental para que o sólido amorfo com as biomoléculas excelentemente preservadas em seu interior pudesse ser submetido à microscopia eletrônica.

O processo gera imagens bidimensionais muito complexas, semelhantes, de certo modo, a radiografias. Era preciso, então, passar desse conjunto de imagens bidimensionais à estrutura tridimensional, o que exigiu a resolução de milhões de equações. Esse foi o trabalho de Joachim Frank.

Essa é também a área de atuação de Carazo. “Desenvolvemos os algoritmos e os softwares necessários para transitar da imagem bidimensional à estrutura tridimensional, e os colocamos à disposição das grandes facilities europeias. Foi isso que vim ensinar aos estudantes presentes neste encontro realizado na Universidade de São Paulo”, disse. 

Métodos biofísicos

A São Paulo School of Advanced Science on Biophysical Methods to Study Biomolecular Interactions reúne 133 estudantes. “São alunos que vieram de 25 diferentes países e de oito estados do Brasil, além do estado de São Paulo. A FAPESP financiou a participação de 80 estudantes, brasileiros e estrangeiros”, disse Rosangela Itri, coordenadora do evento.

Segundo a professora do IFUSP, as ferramentas teóricas e experimentais disponibilizadas aos participantes objetivaram qualificá-los para realizar tarefas como, por exemplo, a determinação de estrutura e função de proteínas.

“Trata-se de um conhecimento fundamental para o desenvolvimento de novos fármacos, de medicamentos para doenças como diabetes, mal de Alzheimer, mal de Parkinson, entre outras. E também para conhecer os mecanismos biológicos que possibilitam a ocorrência dessas doenças”, disse.

Agência Fapesp




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